竹叶表(Trimeresurus stejnegeri)蛇毒凝血酶样酶的分离纯化及其理化性质的研究

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	竹叶表(Trimeresurus stejnegeri)蛇毒凝血酶样酶的分离纯化及其理化性质的研究
其他题名	Purification and Some Properties of the Thrombinlike Enzymes From Trimeresurus Stejnegeri Venom
	刘念昆; 熊郁良
	1990
发表期刊	动物学研究
ISSN	0254-5853
卷号	11 期号:1 页码:87-93
摘要	用CM—Sephadex C—25分离竹叶青粗毒,再经DEAE—Sephadex A—50和CM—Sephadex C—25纯化得到凝血酶样酶组分Ⅰ。用DEAE—Sephadex A—50分离竹叶青粗毒,再经DEAE—Sepharose CL—6B纯化得到凝血酶样酶组分Ⅱ。用聚丙烯酰胺凝胶电泳和SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定,组分Ⅰ在两种电泳中均为一条带; 组分Ⅱ在两朴电泳中均为二条带,经切割后鉴定证明组分Ⅱ的二条带都是凝血酶样酶。组分Ⅰ的分子量为54,500,由261个氨基酸残基组成,其中Asp和Glu含量较高,含14％中性己糖,13.1％己糖胺和14.7％唾液酸,等电点为3.5,在280nm处的消光系数为E1cm0.1％=0.855。组分Ⅱ的分子量分别为54,000和47,000。经凝胶电泳分离后用过碘酸—Schiff’s试剂染色,证明组分Ⅰ和组分Ⅱ都是糖蛋白。
其他摘要	Two thrombin-like enzymes (principle Ⅰ and principle Ⅱ) had been purified from the venom of Trimeresurus stejnegeri by CM-Sephadex C-25,DEAE-Sephadex A-50 and DEAE-Sepharose CL-6B column chromatography.Principle Ⅰ showed one band and principle Ⅱ two bands on polyacrylamide gel electrophoresis and SDS-polyacrylamide gel electrophoresis.We had identified the two bands of principle Ⅱ both were thrombin-like enzymes by the method of cutting polyacrylamide gel electrophoresis.Principle Ⅰ has a molecular weight of 54,500,contains approximately 261 amino acid residues and has a relatively high content of aspartic acid and glutamic acid,contains 14% neutral hexose,13.1% hexosamine and 14.7% sialic acid,the isoelectric point is 3.5,the extinction coefficient at 280 nm for a 0.1% solution is 0.855.Principle Ⅱ has molecular weights of 54,000 and 47,000 respectively as determined by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis,principle Ⅱ is also a glycoprotein as showed by Schiffs stain.
关键词	竹叶青蛇毒凝血酶样酶分离纯化理化性质
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收录类别	其他
语种	中文
文献类型	期刊论文
条目标识符	http://ir.kiz.ac.cn/handle/152453/3015
专题	其他
作者单位	中国科学院昆明动物研究所
推荐引用方式 GB/T 7714	刘念昆,熊郁良. 竹叶表(Trimeresurus stejnegeri)蛇毒凝血酶样酶的分离纯化及其理化性质的研究[J]. 动物学研究,1990,11(1):87-93.
APA	刘念昆,&熊郁良.(1990).竹叶表(Trimeresurus stejnegeri)蛇毒凝血酶样酶的分离纯化及其理化性质的研究.动物学研究,11(1),87-93.
MLA	刘念昆,et al."竹叶表(Trimeresurus stejnegeri)蛇毒凝血酶样酶的分离纯化及其理化性质的研究".动物学研究 11.1(1990):87-93.

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