KMS KUNMING INSTITUTE OF ZOOLOGY.CAS
| 竹叶青Trimeresurus stejnegeri蛇毒凝血酶样酶的酶学性质研究 | |
| 其他题名 | Studies on enzymic Properties of the Thrombin-Like Enzymes From Trimeresurus stejnegeri Venom |
| 刘念昆; 熊郁良 | |
| 1990 | |
| 发表期刊 | 动物学研究
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| ISSN | 0254-5853 |
| 卷号 | 11期号:3页码:253-257 |
| 合作性质 | 其它 |
| 摘要 | 本文报道从竹叶青蛇毒中纯化的两个凝血酶样酶(组分Ⅰ和组分Ⅱ)的酶学性质研究。结果表明二者在体外都能使人纤维蛋白原转变为纤维蛋白,具有精氨酸酯酶活性,都能水解凝血酶专一性底物。纤维蛋白平板法证明组分Ⅰ具有激活纤溶作用;组分Ⅱ同时具有激活纤溶和直接纤溶作用;组分Ⅰ和组分Ⅱ能缓慢降解纤维蛋白原的α链,随着作用时间延长,组分Ⅰ还能进一步部分降解纤维蛋白原的β链,活性中心探讨表明,组分Ⅰ的活性中心由丝氨酸蛋白酶部位和糖基部位组成。组分Ⅰ水解BAEE的最适温度为50℃,最适pH为8.6。 |
| 其他摘要 | In this paper,enzymic properties of two thrombin-like enzymes (principle Ⅰ and principle Ⅱ) was reported.The results showed that principle Ⅰ and principle Ⅱ could convert human fibrinogen into fibrin,both had arginine esterase activity and could hydrolyze Bz-Phe-Val-Arg-PNA which was special substrate of thrombin.Principle Ⅰ and principle Ⅱ had an activated fibrinolysis and principle Ⅱ also had a direct fibrinolysis as showed by plate method of fibrin,principle Ⅰ and principle Ⅱ could slowly degrade the α chain of fibrinogen and principle Ⅰ also could further degrade the β chain of fibrinogen.The active center of principle Ⅰ is a serine protease and has a glycosyl site.The optimal temperature was 50℃ and the optimal pH was 8.6 for principle Ⅰ to hydrolyze BAEE. |
| 部门归属 | 其他 |
| 关键词 | 凝血酶样酶 凝血酶专一性底物 酶活性中心 纤维蛋白原降解作用 |
| URL | 查看原文 |
| 收录类别 | 其他 |
| 语种 | 中文 |
| 文献类型 | 期刊论文 |
| 条目标识符 | http://ir.kiz.ac.cn/handle/152453/3017 |
| 专题 | 其他 |
| 作者单位 | 中国科学院昆明动物研究所 |
| 推荐引用方式 GB/T 7714 | 刘念昆,熊郁良. 竹叶青Trimeresurus stejnegeri蛇毒凝血酶样酶的酶学性质研究[J]. 动物学研究,1990,11(3):253-257. |
| APA | 刘念昆,&熊郁良.(1990).竹叶青Trimeresurus stejnegeri蛇毒凝血酶样酶的酶学性质研究.动物学研究,11(3),253-257. |
| MLA | 刘念昆,et al."竹叶青Trimeresurus stejnegeri蛇毒凝血酶样酶的酶学性质研究".动物学研究 11.3(1990):253-257. |
| 条目包含的文件 | ||||||
| 文件名称/大小 | 文献类型 | 版本类型 | 开放类型 | 使用许可 | ||
| 19901103253.pdf(244KB) | 期刊论文 | 出版稿 | 开放获取 | CC BY-NC-SA | 请求全文 | |
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