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P53蛋白质R175残基替换的分子动力学研究
张彦1,2; 石秀凡3; 刘次全1,3
2000
发表期刊生物物理学报
ISSN1000-6737
卷号16期号:2页码:303-309
合作性质其它
摘要利用p53蛋白质核心区晶体结构作分子动力学研究发现,除了生化方面的稳定性之外,该区还具有分子动力学上的高度稳定性。在此基础上作的R175残基替换分子动力学研究显示,p53蛋白质核心区175位点精氨酸被其他残基替换后能引起p53蛋白质核心区L2、L3结构域间的密切联系趋于松散,正常的空间构象发生改变并使整个核心区结构稳定性受到破坏。
部门归属其他
关键词P53蛋白质 分子动力学 R175残基替换
学科领域蛋白质 ; 结构 ; 分子动力学
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收录类别其他
语种中文
文献类型期刊论文
条目标识符http://ir.kiz.ac.cn/handle/152453/3715
专题其他
作者单位1.云南大学现代生物学中心,昆明650091
2.昆明医学院,昆明650031
3.中国科学院昆明动物研究所,昆明650223
推荐引用方式
GB/T 7714
张彦,石秀凡,刘次全. P53蛋白质R175残基替换的分子动力学研究[J]. 生物物理学报,2000,16(2):303-309.
APA 张彦,石秀凡,&刘次全.(2000).P53蛋白质R175残基替换的分子动力学研究.生物物理学报,16(2),303-309.
MLA 张彦,et al."P53蛋白质R175残基替换的分子动力学研究".生物物理学报 16.2(2000):303-309.
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